أحدث الأخبار مع #RibbonFold
أخبار مصر
٢٢-٠٤-٢٠٢٥
- صحة
- أخبار مصر
ابتكار طبي جديد.. أداة ذكاء اصطناعي تساعد في الكشف عن أمراض الدماغ #تقنية #الذكاء_الاصطناعي
ابتكار طبي جديد.. أداة ذكاء اصطناعي تساعد في الكشف عن أمراض الدماغ #تقنية #الذكاء_الاصطناعي في دراسة حديثة نُشرت في مجلة Proceedings of the National Academy of Science في 15 من أبريل، كشفت أداة ذكاء اصطناعي جديدة عن الكيفية التي تتشوه بها البروتينات المرتبطة بالأمراض العصبية لتتحول إلى بُنى ضارة، وهو تقدم جوهري في فهم الأمراض العصبية التنكسية مثل الزهايمر وباركنسون.قاد الدراسة Mingchen Chen من مختبر Changping، و Peter Wolynes من جامعة رايس Rice University، وجرى خلال هذه الدراسة اختبار أداة جديدة تُدعى RibbonFold، تعتمد على طريقة حسابية قادرة على التنبؤ ببُنى ألياف الأميلويد (وهي ألياف طويلة وملتوية تتراكم في أدمغة المرضى الذين يعانون اضطرابات عصبية). تتميز RibbonFold بتركيزها الفريد في تحليل البُنى المعقدة والمتغيرة للبروتينات المطوية بنحو غير صحيح، بدلًا من البروتينات السليمة.قال Peter Wolynes: لقد أثبتنا أنه يمكن تطوير خوارزميات ذكاء اصطناعي للتنبؤ بدقة بهياكل ألياف الأميلويد . وأشار إلى أن RibbonFold تتفوق على أدوات مثل AlphaFold، التي دُربت فقط على التنبؤ بالبروتينات المطوية بنحو سليم.أداة RibbonFold الجديدةدرّب الباحثون النموذج الجديد الذي تعتمد عليه أداة RibbonFold باستخدام بيانات هيكلية معروفة لألياف الأميلويد، ثم اختبروه على هياكل أخرى لم تُدرج عمدًا في مرحلة التدريب.وأظهرت النتائج أن RibbonFold تتفوق على الأدوات الأخرى في هذا المجال المتخصص، كما كشفت عن تفاصيل دقيقة لم تكن ملحوظة سابقًا عن…..لقراءة المقال بالكامل، يرجى الضغط على زر 'إقرأ على الموقع الرسمي' أدناه
الرجل
٢١-٠٤-٢٠٢٥
- صحة
- الرجل
أداة ذكاء اصطناعي تكشف أسرار الأمراض العصبية وطرق العلاج
كشفت دراسة جديدة نُشرت في مجلة "Proceedings of the National Academy of Sciences" ، أن العلماء طوروا أداة ذكاء اصطناعي تُدعى "RibbonFold"، تتيح لهم فهم كيفية تحول البروتينات المرتبطة بالأمراض العصبية إلى تراكيب ضارة. هذا الاكتشاف يقدم خطوة كبيرة نحو تحسين علاج الأمراض التنكسية العصبية مثل ألزهايمر وباركنسون. التطور العلمي في دراسة البروتينات العلماء قاموا بتطوير أداة "RibbonFold" باستخدام خوارزميات حسابية يمكنها التنبؤ بكيفية تكوُّن ألياف الأميلويد الضارة، وهي التراكمات التي تتجمع في أدمغة الأشخاص الذين يعانون من اضطرابات عصبية. تتمثل ميزة هذه الأداة في قدرتها على تحليل البروتينات التي تتجمع بشكل غير صحيح، مما يختلف عن الأدوات الأخرى التي تركز فقط على البروتينات السليمة مثل "AlphaFold". كيف تعمل الأداة الجديدة تستند "RibbonFold" إلى تحليل الهيكل المعقد لألياف الأميلويد، والتي تعتبر السبب الرئيس للعديد من الأمراض العصبية. وقد تم تدريب النموذج على بيانات هيكلية معروفة لهذه الألياف، ثم تم اختبار قدراته على هياكل أخرى لم تكن جزءًا من بيانات التدريب. أظهرت النتائج أن الأداة تتفوق على الأدوات التقليدية وتوفر رؤى غير مسبوقة حول كيفية تشكّل هذه التراكمات داخل الدماغ. لذلك هي تعد بمثابة نقطة تحول في فهم العلماء لكيفية تطور الأمراض العصبية، بفضل قدرتها الدقيقة على التنبؤ بتكوينات البروتينات المسببة للمرض، حيث يمكن الآن تصميم أدوية تركز على الأشكال الأكثر ضررًا لبروتينات الأميلويد، وهذا يوفر فرصة أكبر للوقاية والعلاج بشكل أكثر فاعلية. البنية المتغيرة لألياف الأميلويد أحد الاكتشافات المهمة التي توصلت إليها الدراسة هو أن ألياف الأميلويد تبدأ بتشكيلات معينة، لكن مع مرور الوقت تصبح أكثر صلابة وأقل قابلية للذوبان. هذا التحول في الهيكل يساهم في تطور الأمراض العصبية، ويشرح سبب ظهور الأعراض في مراحل متأخرة من المرض. يقول بيتر وولينز من جامعة رايس: "البروتينات التي تتشكل بشكل غير صحيح يمكن أن تأخذ العديد من الأشكال. الأشكال التي تصبح أكثر استقرارًا هي التي تظل موجودة في النهاية، مما يفسر تطور المرض على المدى الطويل". التنبؤ بأشكال الأميلويد وأثره على العلاج باستخدام أداة "RibbonFold" يمكن للباحثين الآن التنبؤ بعدد الأشكال التي يمكن أن تتخذها البروتينات الضارة في الدماغ، مما يوفر أداة حيوية لمنع تراكم هذه البروتينات. هذه القدرة قد تكون المحور الأساسي في علاج الأمراض العصبية الكبرى، مثل ألزهايمر وباركنسون، التي لا يزال علاجها يشكل تحديًا كبيرًا.
صراحة نيوز
٢١-٠٤-٢٠٢٥
- صحة
- صراحة نيوز
ذكاء اصطناعي جديد يساعد في فهم أمراض الزهايمر
صراحة نيوز ـ في دراسة حديثة نُشرت في مجلة Proceedings of the National Academy of Science في 15 من أبريل، كشفت أداة ذكاء اصطناعي جديدة عن الكيفية التي تتشوه بها البروتينات المرتبطة بالأمراض العصبية لتتحول إلى بُنى ضارة، وهو تقدم جوهري في فهم الأمراض العصبية التنكسية مثل الزهايمر وباركنسون. قاد الدراسة Mingchen Chen من مختبر Changping، و Peter Wolynes من جامعة رايس Rice University، وجرى خلال هذه الدراسة اختبار أداة جديدة تُدعى RibbonFold، تعتمد على طريقة حسابية قادرة على التنبؤ ببُنى ألياف الأميلويد (وهي ألياف طويلة وملتوية تتراكم في أدمغة المرضى الذين يعانون اضطرابات عصبية). تتميز RibbonFold بتركيزها الفريد في تحليل البُنى المعقدة والمتغيرة للبروتينات المطوية بنحو غير صحيح، بدلًا من البروتينات السليمة. قال Peter Wolynes: 'لقد أثبتنا أنه يمكن تطوير خوارزميات ذكاء اصطناعي للتنبؤ بدقة بهياكل ألياف الأميلويد'. وأشار إلى أن RibbonFold تتفوق على أدوات مثل AlphaFold، التي دُربت فقط على التنبؤ بالبروتينات المطوية بنحو سليم. أداة RibbonFold الجديدة درّب الباحثون النموذج الجديد الذي تعتمد عليه أداة RibbonFold باستخدام بيانات هيكلية معروفة لألياف الأميلويد، ثم اختبروه على هياكل أخرى لم تُدرج عمدًا في مرحلة التدريب. وأظهرت النتائج أن RibbonFold تتفوق على الأدوات الأخرى في هذا المجال المتخصص، كما كشفت عن تفاصيل دقيقة لم تكن ملحوظة سابقًا عن كيفية تشكل الأميلويد وتطوره داخل الجسم. كما تشير الدراسة إلى أن الألياف قد تبدأ ببنية معينة، لكنها تتحول لاحقًا إلى تكوينات أكثر صلابة بمرور الوقت، مما يساهم في تطور المرض. وقال Peter Wolynes: 'يمكن للبروتينات المطوية بنحو غير صحيح أن تتخذ العديد من الأشكال المختلفة. وتُظهر طريقتنا أن الأشكال الأكثر استقرارًا وغير القابلة للذوبان هي التي تبقى في النهاية، مما يفسر الظهور المتأخر للأعراض المَرضية'. آفاق جديدة في مجال تطوير الأدوية قد تمثل قدرة RibbonFold على التنبؤ بتعدد أشكال الأميلويد نقطة تحول في نهج العلماء تجاه الأمراض العصبية. فبفضل طريقتها الدقيقة والقابلة للتوسيع في تحليل البُنى الضارة لتجمعات البروتينات، تفتح الأداة آفاقًا جديدة في تطوير الأدوية؛ إذ يمكن للباحثين تصميم أدوية تستهدف البُنى الليفية الأكثر ارتباطًا بالمرض بدقة أعلى من قبل. كما توفر الدراسة رؤى أعمق في مجال التجميع الذاتي للبروتينات، مما قد يؤثر في تطوير المواد الحيوية الصناعية. وتُجيب الدراسة أيضًا عن لغز في علم الأحياء البنيوي: كيف يمكن لبروتينات متطابقة أن تطوى إلى أشكال مختلفة مسببة للأمراض؟
البوابة العربية للأخبار التقنية
٢١-٠٤-٢٠٢٥
- صحة
- البوابة العربية للأخبار التقنية
ابتكار طبي جديد.. أداة ذكاء اصطناعي تساعد في الكشف عن أمراض الدماغ
في دراسة حديثة نُشرت في مجلة Proceedings of the National Academy of Science في 15 من أبريل، كشفت أداة ذكاء اصطناعي جديدة عن الكيفية التي تتشوه بها البروتينات المرتبطة بالأمراض العصبية لتتحول إلى بُنى ضارة، وهو تقدم جوهري في فهم الأمراض العصبية التنكسية مثل الزهايمر وباركنسون. قاد الدراسة Mingchen Chen من مختبر Changping، و Peter Wolynes من جامعة رايس Rice University، وجرى خلال هذه الدراسة اختبار أداة جديدة تُدعى RibbonFold، تعتمد على طريقة حسابية قادرة على التنبؤ ببُنى ألياف الأميلويد (وهي ألياف طويلة وملتوية تتراكم في أدمغة المرضى الذين يعانون اضطرابات عصبية). تتميز RibbonFold بتركيزها الفريد في تحليل البُنى المعقدة والمتغيرة للبروتينات المطوية بنحو غير صحيح، بدلًا من البروتينات السليمة. قال Peter Wolynes: 'لقد أثبتنا أنه يمكن تطوير خوارزميات ذكاء اصطناعي للتنبؤ بدقة بهياكل ألياف الأميلويد'. وأشار إلى أن RibbonFold تتفوق على أدوات مثل AlphaFold، التي دُربت فقط على التنبؤ بالبروتينات المطوية بنحو سليم. أداة RibbonFold الجديدة درّب الباحثون النموذج الجديد الذي تعتمد عليه أداة RibbonFold باستخدام بيانات هيكلية معروفة لألياف الأميلويد، ثم اختبروه على هياكل أخرى لم تُدرج عمدًا في مرحلة التدريب. وأظهرت النتائج أن RibbonFold تتفوق على الأدوات الأخرى في هذا المجال المتخصص، كما كشفت عن تفاصيل دقيقة لم تكن ملحوظة سابقًا عن كيفية تشكل الأميلويد وتطوره داخل الجسم. كما تشير الدراسة إلى أن الألياف قد تبدأ ببنية معينة، لكنها تتحول لاحقًا إلى تكوينات أكثر صلابة بمرور الوقت، مما يساهم في تطور المرض. وقال Peter Wolynes: 'يمكن للبروتينات المطوية بنحو غير صحيح أن تتخذ العديد من الأشكال المختلفة. وتُظهر طريقتنا أن الأشكال الأكثر استقرارًا وغير القابلة للذوبان هي التي تبقى في النهاية، مما يفسر الظهور المتأخر للأعراض المَرضية'. آفاق جديدة في مجال تطوير الأدوية قد تمثل قدرة RibbonFold على التنبؤ بتعدد أشكال الأميلويد نقطة تحول في نهج العلماء تجاه الأمراض العصبية. فبفضل طريقتها الدقيقة والقابلة للتوسيع في تحليل البُنى الضارة لتجمعات البروتينات، تفتح الأداة آفاقًا جديدة في تطوير الأدوية؛ إذ يمكن للباحثين تصميم أدوية تستهدف البُنى الليفية الأكثر ارتباطًا بالمرض بدقة أعلى من قبل. كما توفر الدراسة رؤى أعمق في مجال التجميع الذاتي للبروتينات، مما قد يؤثر في تطوير المواد الحيوية الصناعية. وتُجيب الدراسة أيضًا عن لغز في علم الأحياء البنيوي: كيف يمكن لبروتينات متطابقة أن تطوى إلى أشكال مختلفة مسببة للأمراض؟ وقال Peter Wolynes: 'قد تكون القدرة على التنبؤ بتعدد أشكال الأميلويد خطوة محورية في منع تجمعات البروتينات الضارة، وهو أمر بالغ الأهمية لمواجهة تحديات الأمراض العصبية الكبرى في العالم'.
